ميكايليس-مينتن Calculator

Formula first

Overview

تُصمم معادلة ميكايليس-مينتن معدل التفاعلات الإنزيمية من خلال ربط سرعة التفاعل بتركيز المادة المتفاعلة. تصف هذه المعادلة نظامًا حيث يرتبط الإنزيم بمادة متفاعلة لتكوين مركب، والذي يتحول بعد ذلك إلى ناتج ويطلق الإنزيم، بافتراض أن النظام في حالة مستقرة.

Symbols

Variables

v = Velocity, $V_{max}$ = Max Velocity, [S] = Substrate Conc, $K_m$ = Michaelis Const

Apply it well

When To Use

When to use: تُطبق هذه المعادلة لتحديد المعلمات الحركية للإنزيمات البسيطة غير المتباينة التي تستقر فيها سرعة التفاعل في نهاية المطاف عند التركيزات العالية للمادة المتفاعلة. تفترض أن تركيز مركب الإنزيم والمادة المتفاعلة يظل ثابتًا وأن التفاعل العكسي للمنتج إلى المادة المتفاعلة ضئيل.

Why it matters: يعتبر هذا النموذج أساسيًا لفهم كفاءة الإنزيم وتقارب المادة المتفاعلة، وهما أمران حاسمان في علم الأدوية وتطويرها. يسمح للباحثين بحساب Km، والذي يمثل تركيز المادة المتفاعلة اللازم للوصول إلى نصف السرعة القصوى، مما يوفر مقياسًا موحدًا لمدى قوة ارتباط الإنزيم بمادته المتفاعلة.

Avoid these traps

Common Mistakes

• استخدام S بوحدات خاطئة.
• نسيان إضافة Km في المقام.

One free problem

Practice Problem

لتفاعل معين محفز بالإنزيم، تبلغ السرعة القصوى (Vmax) 100 ميكرومول/دقيقة وثابت ميكايليس (Km) 5 ملي مول. احسب سرعة التفاعل (v) عندما يكون تركيز المادة المتفاعلة (S) 5 ملي مول.

Hint: تذكر أنه عندما يكون تركيز المادة المتفاعلة مساويًا لثابت ميكايليس، تكون السرعة نصف Vmax.

The full worked solution stays in the interactive walkthrough.

Keep going

Related Formulas

References

Sources

1. Lehninger Principles of Biochemistry
2. Voet & Voet Biochemistry
3. Wikipedia: Michaelis–Menten kinetics
4. IUPAC Gold Book: Michaelis constant
5. IUPAC Gold Book: Michaelis-Menten kinetics
6. Lehninger Principles of Biochemistry, 8th Edition (Nelson, D.L., Cox, M.M.)
7. Nelson, D. L., Cox, M. M. (2017). Lehninger Principles of Biochemistry (7th ed.). W. H. Freeman.
8. Voet, D., Voet, J. G., Pratt, C. W. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (5th ed.). Wiley.