Lineweaver-Burk | Equation, Derivation and Rearrangements

Core idea

Overview

A equação de Lineweaver-Burk é uma transformação linear da equação de Michaelis-Menten, obtida tomando o recíproco de ambos os lados. Este gráfico de duplo recíproco permite aos bioquímicos determinar facilmente a velocidade máxima de reação (Vmax) e a constante de Michaelis (Km), ajustando dados experimentais a uma linha reta.

When to use: Aplique esta equação quando precisar calcular parâmetros cinéticos a partir de taxas de reação experimentais em concentrações variáveis de substrato. É particularmente útil para identificar o mecanismo de inibição enzimática, como distinguir entre inibidores competitivos e não competitivos com base nas mudanças no intercepto e na inclinação.

Why it matters: Este modelo linear simplifica a análise da cinética enzimática, que é vital para a descoberta de medicamentos e a compreensão de vias metabólicas. Permite o diagnóstico visual de como uma molécula afeta a afinidade e o poder catalítico de uma enzima, facilitando o desenvolvimento de inibidores terapêuticos.

Symbols

Variables

y = 1/v, m = Gradient (Km/Vmax), x = 1/[S], c = Y-intercept (1/Vmax)

y

1/v

s/u

m

Gradient (Km/Vmax)

s

x

1/[S]

1/mM

c

Y-intercept (1/Vmax)

s/u

Walkthrough

Derivation

Derivação da Equação do Gráfico de Lineweaver-Burk

Uma forma linear de Michaelis-Menten usada para estimar Vmax e Km a partir de um gráfico de linha reta.

A cinética de Michaelis-Menten se aplica à enzima sob as condições utilizadas.

1

Começar com Michaelis-Menten:

Comece com a equação de saturação padrão.

V = \frac{V _{m a x} [ S ]}{K _{m} + [ S ]}

2

Tirar Recíprocos:

Inverta ambos os lados para se aproximar de uma relação linear.

\frac{1}{V} = \frac{K _{m} + [ S ]}{V _{m a x} [ S ]}

3

Separar a Fração:

Separe em um termo envolvendo $1/ [S]$ mais uma constante.

\frac{1}{V} = \frac{K _{m}}{V _{m a x} [ S ]} + \frac{1}{V _{m a x}}

4

Escrever na Forma y=mx+c:

Plotar $1/ V$ contra $1/ [S]$ dá uma linha reta com gradiente $K_{m} / V_{m a x}$ e interceptação y $1/ V_{m a x}$ .

\frac{1}{V} = (\frac{K _{m}}{V _{m a x}}) \frac{1}{[ S ]} + \frac{1}{V _{m a x}}

Result

\frac{1}{V} = (\frac{K _{m}}{V _{m a x}}) \frac{1}{[ S ]} + \frac{1}{V _{m a x}}

Source: AQA A-Level Biology — Biological Molecules (Enzymes)

Free formulas

Rearrangements

Solve for $y$

Isolar y

y = m x + c

Escreva a equacao de Lineweaver-Burk na forma linear `y = mx + c`, identificando `y` como `1/v`, `m` como ` $K_{m}$ / $V_{ma x}$ `, `x` como `1/[S]` e `c` como `1/ $V_{ma x}$ `.

Difficulty: 2/5

Solve for $m$

Isolar m

m = \frac{y - c}{x}

Parta da equacao de Lineweaver-Burk na forma `y = mx + c`. Para isolar `m`, subtraia primeiro `c` dos dois lados e depois divida por `x`.

Difficulty: 2/5

Solve for $x$

Lineweaver-Burk: isolar x

[S] = \frac{v K _{m}}{V _{ma x} - v}

Reorganize a equacao de Lineweaver-Burk isolando `1/[S]`, a quantidade representada por `x`.

Difficulty: 3/5

Solve for $c$

Isolar c

c = y - m x

Reorganize a equacao de Lineweaver-Burk para isolar `c` (a ordenada na origem `\frac{1}{V_{max}}`) e escreva-la na forma `c = y - mx`.

Difficulty: 2/5

The static page shows the finished rearrangements. The app keeps the full worked algebra walkthrough.

Visual intuition

Graph

O gráfico é uma linha reta representando uma relação linear direta entre y e x, onde m é a inclinação e c é a interceptação no eixo y. Para um estudante de biologia, essa forma simplifica a análise da cinética enzimática porque pequenos valores de x representam altas concentrações de substrato, enquanto grandes valores de x representam baixas concentrações. A característica mais importante é que a relação linear permite uma taxa de variação constante, o que significa que incrementos iguais em x resultam em mudanças consistentes em y em toda a linha.

Graph type: linear

Why it behaves this way

Intuition

A equação de Lineweaver-Burk transforma a cinética enzimática hiperbólica em uma linha reta, onde a inclinação, a interceptação y e a interceptação x correspondem diretamente aos parâmetros cinéticos chave Vmax e Km.

Term

Velocidade inicial da reação

A taxa na qual o produto é formado no início de uma reação catalisada por enzima, antes que o esgotamento do substrato se torne significativo.

Term

Concentração de substrato

A quantidade de moléculas reagentes disponíveis para a enzima atuar; maior concentração geralmente leva a encontros mais frequentes entre enzima e substrato.

Term

Velocidade máxima da reação

A taxa máxima possível que uma enzima pode atingir quando está completamente saturada com substrato, representando sua capacidade catalítica máxima.

Term

Constante de Michaelis

A concentração de substrato na qual a velocidade da reação é metade de Vmax; reflete a afinidade aparente da enzima por seu substrato (menor Km significa maior afinidade).

Signs and relationships

1/v: Tirar o recíproco da velocidade inicial lineariza a relação hiperbólica de Michaelis-Menten, transformando-a em uma linha reta para facilitar a análise gráfica.
1/[S]: Tirar o recíproco da concentração de substrato lineariza de forma semelhante a variável independente, permitindo um gráfico de linha reta contra 1/v.

Free study cues

Insight

Canonical usage

A equação de Lineweaver-Burk exige unidades consistentes para concentração (por exemplo, M, mM) e tempo (por exemplo, s, min) em todos os termos para garantir homogeneidade dimensional.

Ballpark figures

Quantity:

One free problem

Practice Problem

Dada uma reação catalisada por enzima onde a inclinação do gráfico de Lineweaver-Burk (m) é 0,5 min e o intercepto y (c) é 0,2 min/µmol, calcule a velocidade recíproca (y) quando o recíproco da concentração do substrato (x) é 4 L/µmol.

Hint: Use a forma linear y = mx + c para encontrar a velocidade recíproca total.

The full worked solution stays in the interactive walkthrough.

Where it shows up

Real-World Context

Ao plotar 1/v contra 1/[S], a reta de Lineweaver-Burk permite estimar Km e Vmax pela inclinação e pelos interceptos. Essa leitura é útil para comparar a atividade de uma enzima com e sem inibidor.

Study smarter

Tips

O intercepto y (c) representa 1/Vmax.
O intercepto x é -1/Km, embora a própria variável x seja 1/[S].
A inclinação (m) representa a razão Km/Vmax.
Tenha cuidado com baixas concentrações de substrato, pois pequenos erros de medição são ampliados ao tirar os recíprocos.

Avoid these traps

Common Mistakes

Plotar v em vez de 1/v.
Esquecer o termo do intercepto y.

Keep going

Related Formulas

Common questions

Frequently Asked Questions

Uma forma linear de Michaelis-Menten usada para estimar Vmax e Km a partir de um gráfico de linha reta.

Aplique esta equação quando precisar calcular parâmetros cinéticos a partir de taxas de reação experimentais em concentrações variáveis de substrato. É particularmente útil para identificar o mecanismo de inibição enzimática, como distinguir entre inibidores competitivos e não competitivos com base nas mudanças no intercepto e na inclinação.

Este modelo linear simplifica a análise da cinética enzimática, que é vital para a descoberta de medicamentos e a compreensão de vias metabólicas. Permite o diagnóstico visual de como uma molécula afeta a afinidade e o poder catalítico de uma enzima, facilitando o desenvolvimento de inibidores terapêuticos.

Plotar v em vez de 1/v. Esquecer o termo do intercepto y.

Ao plotar 1/v contra 1/[S], a reta de Lineweaver-Burk permite estimar Km e Vmax pela inclinação e pelos interceptos. Essa leitura é útil para comparar a atividade de uma enzima com e sem inibidor.

O intercepto y (c) representa 1/Vmax. O intercepto x é -1/Km, embora a própria variável x seja 1/[S]. A inclinação (m) representa a razão Km/Vmax. Tenha cuidado com baixas concentrações de substrato, pois pequenos erros de medição são ampliados ao tirar os recíprocos.

References

Sources

IUPAC Gold Book: Michaelis constant, Km
IUPAC Gold Book: Maximum velocity, Vmax
Lehninger Principles of Biochemistry, 7th Edition, Nelson, D.L. and Cox, M.M.
Wikipedia: Lineweaver-Burk plot
Lehninger Principles of Biochemistry, 7th Edition, by Nelson and Cox
Berg, Tymoczko, and Stryer Biochemistry
Nelson and Cox Lehninger Principles of Biochemistry
Atkins Physical Chemistry